热休克蛋白（heat shock proteins，HSPs）广泛存在于真核生物和原核生物中，具有高度的保守性。根据其相对分子质量的大小及氨基酸序列的同源性主要分为HSP110、HSPO、HSP7O、HSP60、HSP40及小分子量热休克蛋白亚家族。近年来，HSP70因在肿瘤免疫中的重要作用而备受关注。已在多种肿瘤中发现HSP70的表达，能诱导和増强机体抗肿瘤免疫反应，抑制肿瘤生长。

HSP70家族的结构及功能

HSP70家族在氨基酸序列和结构上高度保守，主要结构从N端至C端可分为4个区域：①近N端保守的ATP酶结合区；②中间的蛋白酶敏感点；③近C端的肽结合区；④C端的可变区及末端的EEVD基序，HSP7O成员的基序序列具有特异性。

HSP70发挥作用需在HSP40和核苷酸交换因子GrpE的协同作用下，以ATP依赖的方式结合未折叠多肽链的疏水区，再通过有控制的释放帮助其折叠，形成功能蛋白构象。此外，在蛋白质的跨膜运输、错误折叠多肽的降解及其调控过程中也发挥重要的作用。由此可见，HSP7O家族以分子伴侣的形式在功能蛋白质的形成以及细胞功能的保护方面具有多方面作用。

HSP70在抗肿瘤免疫中的作用

1986年，Srivastava等报道肿瘤细胞来源的热休克蛋白gp96，能诱导特异性的抗肿瘤免疫反应。随后，在HSP7O、HSP9O、HSP10等中也发现了同样的作用。

1.HSP70作为免疫佐剂HSPs作为抗原肽的载体可协助机体免疫系统对抗原肽的识别。

2.HSP70诱导DC成熟Kuppner等发现重组的HSP7O能结合未成熟DCs，提高CD40、CD86、CD83等共刺激分子的表达，增强DCs激活抗原特异性T淋巴细胞的能力。

3.HSP70激活NK细胞诱导NK细胞的迁移及对肿瘤细胞的溶细胞作用。

4.HSP70激活补体系统Prohaszka等发现HSP70不依赖抗体，直接通过经典途径激活补体。

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